Síntesis y caracterización de un complejo metálico de zinc(II) con una base de Schiff derivada de sulfanilamida y acetilacetona como inhibidor de fosfatasa alcalina

Abstract

La fosfatasa alcalina (FAL) es una enzima que cataliza la desfosrilación de sustratos fosforilados. Se encuentra involucrada en rutas metabólicas, ya que presenta isoformas en distintos tejidos, una de ellas es FAL tisular no específica (FALTNE); la cual contribuye al incremento de fosfato inorgánico en los depósitos de hidroxiapatita durante el proceso de mineralización ósea. Se sabe que una sobreexpresión patológica de FALNE, desarrolla una exacerbada calcificación en tumores, perpetuando su subsistencia. Existen ejemplos en la literatura que muestran a las sulfonamidas con la capacidad de inhibir a FALTNE, uno de ellos es una base de Schiff derivada de dicho compuesto con acetilacetona (BS) [1]. En un trabajo anterior, se evaluó la cinética enzimática de FAL en presencia o ausencia de BS empleando la reacción colorimétrica de la desfosrilación de p-nitrofenol por medio de espectroscopía UV-Visible y se determinaron los parámetros cinéticos que nos permitieron concluir que este compuesto es un inhibidor mixto de la enzima [1]. Se determinó además que la sulfonamida (Sulfa) no es capaz de inhibir la enzima.