Nuevos inhibidores de proteasas con potencial utilización en la industria alimentaria obtenidos a partir de papa andina

Abstract

En los últimos años, la biotecnología y sus aplicaciones industriales han experimentado grandes logros en la obtención de productos químicos, en la industria alimentaria y farmacéutica. El empleo de productos vegetales para la conservación de alimentos es uno de los procesos que busca actualmente la “química verde” para tratar carnes, vegetales y productos envasados en general, para prolongar la vida útil del alimento. Dentro de estos productos bioactivos se encuentran los inhibidores de metalocarboxipeptidasas los cuales, entre otras acciones, inhiben el crecimiento bacteriano o fúngico. La regulación precisa de la actividad proteolítica es esencial para la fisiología de los microorganismos, como ser la producción de toxinas, entre otras, por esto la actividad de muchas proteasas se encuentra bajo estudio intensivo, ya que los inhibidores de proteasas (IP) son un tipo de regulador de las mismas. La tecnología y la creación de instrumentos para una fina purificación como la inmovilización de enzimas y la espectrometría de masas es lo que ha permitido detectar y caracterizar componentes individuales como los inhibidores de proteasas con posibles propiedades conservantes del alimento. Por otra parte, cabe destacar además que, en el caso de los inhibidores peptídicos de origen vegetal, son mínimos los estudios referidos al material botánico de la flora Argentina. Dada la gran biodiversidad vegetal existente en nuestro país resulta de sumo interés la implementación de una búsqueda de nuevas moléculas naturales capaces de modificar o modular la actividad biológica de proteasas y microorganismos que estén involucradas en la conservación de alimentos o en funciones nutricionales. En el presente trabajo se ha purificado y caracterizado un nuevo inhibidor de Carboxipeptidasa A de 4,3 KDa obtenido a partir de <i>Solanum Tuberosum</i> subespecie andigenum variedad Churqueña (Papa Andina). Los tratamientos térmicos del inhibidor muestran que conserva actividad luego de un proceso de 1 hora a 100°C.