Análisis secuencial de la proteína fosfoglicerol transferasa I de <i>Salmonella agona</i> (cepa SL 483)

Abstract

La enzima fosfoglicerol transferasa I (gen mdoB) de la enterobacteria Salmonella agona (cepa SL483) fue caracterizada a partir de una secuencia de aminoácidos mediante distintas herramientas bioinformáticas. Datos bibliográficos de otros microorganismos asociados filogenéticamente determinaron que la función biológica podría participar del traspaso de azúcares dentro del sistema fosfotransferasa. Nuestros resultados indicaron que la proteína está compuesta por 763 aminoácidos con peso molecular de 85084 Da. Se determinó que la secuencia aminoacídica en estudio tiene, al menos, un plegamiento secundario conformado por un péptido señal, 4 regiones transmembrana y un dominio Sulfatasa. El plegamiento de este dominio conforman 4 alfas-hélices hacia el exterior y 4 hojas beta en el interior, dispuestas en un arreglo globular. Se buscaron proteínas homólogas cercanas y remotas con el fin de investigar las variaciones evolutivas. Los géneros taxonómicos más representados fueron: Salmonella sp., Escherichia sp. Shigella sp. y Citrobacter sp.. Los resultados alcanzados permitieron predecir la función proteica.