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dc.date.accessioned 2023-04-28T14:23:56Z
dc.date.available 2023-04-28T14:23:56Z
dc.date.issued 2022
dc.identifier.uri http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/152280
dc.description.abstract En el presente trabajo se estudió la ATP citrato liasa de bacterias simbiontes de Alvinella pompejana, un poliqueto que habita en chimeneas hidrotermales. Se llevaron a cabo estudios bioinformáticos para determinar sus homólogos, estructura y relaciones filogenéticas. Se determinó que se trata de una proteína formada por dos dominios, uno de unión a citrato y otro con actividad carboxilato-amina ligasa. Posee alto contenido de estructura secundaria, no posee regiones transmembrana ni desordenadas. Se hallaron abundantes homólogos en los diversos taxa de los tres reinos del árbol de la vida. Se demostró que a lo largo de la evolución se conservó el dominio de unión a citrato. El alineamiento múltiple de los homólogos posee información para sustentar varios clados. es
dc.format.extent 73-78 es
dc.language es es
dc.publisher Facultad de Ciencias Exactas (UNLP) es
dc.subject ATP citrato liasa es
dc.subject procariontes es
dc.subject bioinformática es
dc.title Estudios bioquímicos de la ATP citrato liasa de bacterias simbiontes de Alvinella pompejana (Anellida: Poliqueta) es
dc.type Libro es
sedici.identifier.isbn 978-950-34-2180-2 es
sedici.creator.person Pavía, Ignacio es
sedici.subject.materias Biología es
sedici.description.fulltext true es
mods.originInfo.place Facultad de Ciencias Exactas es
sedici.subtype Capitulo de libro es
sedici.rights.license Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0)
sedici.rights.uri http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
sedici.contributor.compiler Lozano, Mauricio Javier es
sedici.contributor.compiler Ferrelli, María Leticia es
sedici.contributor.compiler Parisi, Gustavo Daniel es
sedici.relation.isRelatedWith http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/145398 es
sedici.relation.bookTitle Trabajos prácticos Bioinformática 2021 es


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