Glicerol-3-fosfato aciltransferasa mitocondrial: aspectos estructurales que determinan su actividad enzimática

Abstract

La existencia de múltiples isoenzimas con actividad glicerol-3- fosfato aciltransferasa en células eucariotas es indicativa, muy probablemente, de que cada una de ellas cumple una función específica en el metabolismo de glicerolípidos. Este rol diferencial puede ser llevado a cabo mediante distintos mecanismos, como una localización estratégica de cada una de ellas en distintos compartimentos subcelulares, la formación de complejos multienzimáticos que canalicen los sustratos hacia determinados productos y la regulación diferencial de cada isoenzima en respuesta a diferentes señales. Los objetivos principales del presente trabajo de tesis fueron estudiar los aspectos estructurales que determinan la actividad de GPAT1 de rata: su localización subcelular y submitocondrial, la formación de complejos homo u heterooligoméricos y la existencia de dominios regulatorios que condicionen la actividad de la enzima. También se planteó como objetivo, estudiar la síntesis de novo de glicerolípidos en un modelo de animal invertebrado, con el propósito de comprobar si la compartimentación observada en células de mamífero es un proceso conservado en la evolución.