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dc.date.accessioned 2017-10-31T15:02:23Z
dc.date.available 2017-10-31T15:02:23Z
dc.date.issued 2017-10
dc.identifier.uri http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/63299
dc.description.abstract Amiloidosis es un grupo heterogéneo de enfermedades causadas por el plegamiento anómalo de diversas proteínas que trae en consecuencia un entorno pro inflamatorio con un descenso de pH local. Existen numerosas variantes naturales de Apolipoproteina A-I (Wt) causantes de la enfermedad como las mutaciones Leu60Arg (L60R) y Trp50Arg (W50R) que inducen depósitos proteicos renales. Estudios previos con otras variantes Iowa (Gly26Arg)1, Lys 107-01 y Arg173Pro2 sugieren que la inestabilidad estructural y la tendencia a la agregación podrían ser causantes de esta patología. En el presente trabajo se estudió comparativamente la estabilidad, tendencia a la agregación y susceptibilidad a la proteólisis de Wt, L60R y W50R. es
dc.language es es
dc.subject Amiloidosis es
dc.subject proteólisis es
dc.title Mutaciones en el extremo n-terminal de la apolipoproteína A-I y su efecto en la tendencia amiloidogénica es
dc.type Articulo es
sedici.identifier.uri http://revista.med.unlp.edu.ar/archivos/201710/abstract%20oct%202017%2020.pdf es
sedici.identifier.issn 0325-5611 es
sedici.creator.person Gaddi, Gisela Marina es
sedici.creator.person Rosu, Silvana Antonia es
sedici.creator.person Gisonno, Romina Antonela es
sedici.creator.person Ramella, Nahuel Alberto es
sedici.creator.person Finarelli, Gabriela Sandra es
sedici.creator.person Tricerri, María Alejandra es
sedici.subject.materias Ciencias Médicas es
sedici.description.fulltext true es
mods.originInfo.place Facultad de Ciencias Médicas es
sedici.subtype Comunicacion es
sedici.rights.license Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
sedici.rights.uri http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/
sedici.description.peerReview peer-review es
sedici.relation.journalTitle Tercera Época es
sedici.relation.journalVolumeAndIssue vol. 7, no. 1 es


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