Reactividad de aminoácidos libres y en entorno proteico en procesos fotosensibilizados iniciados por transferencia de electrones

Abstract

Las proteínas son importantes blancos celulares para la fotooxidación debido a su gran abundancia, su capacidad para unir cromóforos y la reactividad de algunos aminoácidos. La radiación ultravioleta (UV) es capaz de dañar a las proteínas a través de procesos fotosensibilizados, en los cuales un fotosensibilizador (Sens) es capaz de absorber radiación en un rango del espectro electromagnético donde las biomoléculas no absorben, generando un cambio químico en estas últimas. Los procesos fotosensibilizados pueden ocurrir por la transferencia de electrones entre el Sens y el sustrato (mecanismo tipo I) ó mediante la oxidación del sustrato por oxígeno singlete (1O2) generado fotoquímicamente por transferencia de energía del Sens excitado al oxígeno molecular (mecanismotipo II). Hoy en día se conocen diversos grupos de compuestos heterocíclicos naturales que se comportan como Sens, entre los que se encuentran las pterinas, tetra-azo-naftalenos que están presentes en los sistemas biológicos cumpliendo diversas funciones.Se ha demostrado que el daño fotosensibilizado de las cadenas laterales de triptófano (W) y tirosina (Y), empleando pterinas como Sens, ocurre principalmente por el mecanismo tipo I, generando el radical catión de la biomolécula y el radical anión del Sens. Por otro lado, cuando en una proteína que posee residuos de W y Y, y se forman radicales centrados en W (W•+), puede ocurrir una migración de electrones desde Y hacia el W•+. Esta migración depende de la proximidad en la que se encuentren ambos aminoácidos, recuperando W y generando un radical centrado en Y (Y•+). La generación de Y•+ en una proteína puede dar lugar a la formación de dímeros de Y (Y2), los cuales son marcadores de envejecimiento, estrés y patogénesis.En el presente trabajo mostraremos los resultados que hemos obtenido del estudio de la eficiencia de formación de Y2 en aminoácidos libres y en entorno peptídico, en presencia y ausencia de W, utilizando Ptr como fotosensibilizador.